蛋白质的二级结构包括哪几种
蛋白质的二级结构主要有4种，α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。蛋白质二级结构是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。
α螺旋蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋(a-helix)构象。α螺旋具有下列特征：
(1)多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。
(2)每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与中心轴平行。
(3)氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键，即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基上的氧原子生成氢键，氢键与中心轴平行。若氢键破坏，α螺旋构象即被破坏。
α螺旋的形成和稳定性受肽链中氨基酸残基侧链基团的形状、大小及电荷等影响。如多肽中连续存在酸性或碱性氨基酸，由于带同性电荷而相斥，阻止链内氢键形成趋势而不利于α螺旋的生成；R侧链较大的氨基酸残基（如异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等）集中的区域，因空间位阻的影响，也不利于α螺旋的稳定；脯氨酸或羟脯氨酸残基的N原子位于吡咯环中，C-N单键不能旋转，并且其α-亚氨基在形成肽键后，N原子上无氢原子，不能生成维持仅螺旋所需之氢键，故不能形成α螺旋。
显然，蛋白质分子中氨基酸的组成和排列顺序对α螺旋的形成和稳定性具有决定性的影响。
α螺旋是蛋白质二级结构的主要形式，肌红蛋白和血红蛋白分子有许多肽段呈α螺旋，毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白，它们的多肽链几乎都是α螺旋。数条α螺旋状的多肽链缠绕在一起，可增强其机械强度和伸缩性（弹性）。
β折叠β折叠是指多肽链以肽单元为单位，以Cα为旋转点形成伸展的锯齿状折叠构象，又称3片层(3-strand)结构，具有下列特征：
(1)肽链折叠成伸展的锯齿状，肽单元间的夹角为110°，氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。
(2)两条以上肽链（或同一条多肽链的不同部分）平行排列，相邻肽链之间的肽键相互交替形成许多氢键，是维持这种结构的主要次级键。
(3)肽链平行的走向有顺式和反式两种，肽链的N端在同侧为顺式，不在同侧为反式，反式较顺式平行折叠更加稳定。
能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在p折叠中出现的概率最高。β折叠常见于蛋白质的二级结构，蚕丝蛋白几乎都是p折叠结构，一些球状蛋白中也含有β折叠。
β转角多肽链中出现的180°回折的结构称为β转角(β-bend)或β回折(β-turn)，即U型转折结构。它是由四个连续氨基酸残基构成，第2个氨基酸残基多为脯氨酸，甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺也常出现在β转角结构中，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其稳定。
常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。
除上述有规则的构象外，多肽链中肽平面的一些无规则排列的无规律构象，称为无规卷曲。无规卷曲通过主链间的氢键或主链与侧链间的氢键稳定其构象，是蛋白质结构中的基本构件。卷曲的柔性构象可使肽链改变走向，利于连接结构相对刚性的α螺旋和β折叠，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中起重要作用。
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